Coraz więcej pacjentów  wskazuje na takie objawy, jak: częste bóle głowy, odczucie osłabienia i zmęczenia, bóle stawów, dolegliwości ze strony przewodu pokarmowego. Niektóre z tych objawów kojarzone są ze spożytym wcześniej pokarmem. W konsekwencji w naszych gabinetach pojawia się coraz więcej osób zainteresowanych tematyką nietolerancji/nadwrażliwości pokarmowych. Niektórzy z dietetyków zachęcają pacjentów do wprowadzenia zmian w dotychczasowym jadłospisie i eliminacji określonych produktów spożywczych kojarzonych z opisywanymi dolegliwościami. Czy to tylko moda, czy może jednak pewnego rodzaju „lek”?

Na czym polega dieta niskoantygenowa?

By lepiej zrozumieć, na czym polega dieta niskoantygenowa, ciesząca się ostatnio popularnością wśród pacjentów odwiedzających gabinety dietetyczne, przede wszystkim trzeba wiedzieć, czym są alergeny.

Alergen jest to antygen zewnątrzpochodny, który wywołuje reakcję alergiczną mogącą zależeć od przeciwciał IgE lub nie. Mówiąc o alergenach pokarmowych, trzeba pamiętać, że nie posiadają one wspólnej budowy chemicznej i strukturalnej, co mogłoby jednoznacznie wskazywać na ich zdolność do alergizacji. Występujące w dużej mierze naturalnie alergeny pokarmowe są zazwyczaj białkami bądź glikoproteinami osiągającymi masę cząsteczkową w granicach 10 000−40 000 Da. Można spotkać także i takie reakcje alergiczne, które są wywołane przez cząsteczki o znacznie mniejszej masie (np. 3000 Da), jak i większej (100 000Da). Co ciekawe, wielkość cząsteczki danego alergenu wiąże się głównie z tym, jaką ma on zdolność do przenikania przez błonę śluzową oraz zdolność do wywołania swoistej odpowiedzi odpornościowej przeciwko sobie (tj. immunogenność). Kluczową rolę w opisywanych reakcjach odgrywają tzw. epitopy, będące determinantą antygenową. Przeciwciała reagują właśnie z tymi określonymi fragmentami antygenu, a nie − jakby mogło się wydawać − z całą jego cząsteczką. Można wyróżnić antygeny poliwalentne (wielowartościowe), co oznacza, że w obszarze jednego antygenu można znaleźć dużą ilość epitopów, które mogą być podobne do siebie lub różnić się w znacznym stopniu. Co ważne, nie wszystkie epitopy, jakie znajdują się w obrębie alergenu, posiadają taką samą umiejętność do zapoczątkowania odpowiedzi immunologicznej. W literaturze pojawia się określenie epitopy immunodominacyjne − to właśnie przeciw nim skierowana jest odpowiedź immunologiczna organizmu. Przeciwciała, a dokładniej pewne ich fragmenty nazywane przez specjalistów paratopami, wiążą się ze wspomnianymi wyżej epitopami antygenów. Dochodzi do tego za pomocą licznych wiązań (niekonwalencyjnych), m.in. wodorowych, hydrofobowych, elektrostatycznych oraz van der Waalsa, a duża ich liczba przyczynia się do powstania sporej ilości energii całkowitej wiązania. Sama struktura budowy epitopów może być różna (m.in. liniowa, przestrzenna lub nakładająca się). Strukturą przestrzenną wyróżniają się przede wszystkim epitopy pochodzące od naturalnych alergenów, przez co mogą lepiej dopasować się do struktury paratopu samego przeciwciała. Wzrost temperatury (np. ogrzewanie), przyłączenie haptenu, denaturacja prowadzi do zniszczenia epitopów mających strukturę przestrzenną, ale także może stać się przyczyną do stworzenia zupełnie nowych bądź uwidocznienia epitopów ukrytych, a to objawia się zmianą właściwości immunogennych alergenu. Natomiast epitopy o strukturze liniowej są bardziej odporne na denaturację, jednak wpływ odpowiednich enzymów lub blokowanie określonych grup funkcyjnych przez zmiany chemiczne może wpływać na pojawienie się zmian w ich budowie^{1, 2}.