person_addDołącz
menu close arrow_back_ios arrow_back_ios person_add home

Rekomendacje dotyczące podaży białka w celu zmaksymalizowania syntezy białek mięśniowych wśród sportowców wykonujących trening oporowy

Arkadiusz Matras

DIETETYKA SPORTOWA

08-01-2018

15/2018

Wśród adeptów sportów sylwetkowych tematem wielu dyskusji jest optymalna dzienna podaż białka w okresie budowania masy mięśniowej lub redukcji tkanki tłuszczowej. Kontrowersje budzi również ilość posiłków w ciągu dnia, długość przerwy pomiędzy nimi czy zawartość protein i poszczególnych aminokwasów w każdej z konsumowanych potraw.

Synteza białek mięśniowych procesem warunkującym dodatni bilans białka

Masa mięśniowa stanowi około 40% masy ciała i zawiera w swoim składzie 50–75% wszystkich białek organizmu. Obrót protein jest ciągły, a w trakcie doby 1–2% białek jest rozkładanych i syntezowanych na nowo9. Bilans białka w organizmie zależy od dwóch procesów: syntezy białek mięśniowych (MPS) i rozpadu białek mięśniowych (MPB, ang. muscle protein breakdown). Kiedy MPS dominuje nad MPB, mamy do czynienia z dodatnim bilansem białka, czyli zwiększeniem masy mięśniowej. Analogicznie, gdy proces MPB przewyższa MPS, zawartość masy mięśniowej ulega zmniejszeniu. Zmiany w MPS dyktowane wykonywaniem treningu i spożywaniem pokarmu są znacznie większe niż różnice w MPB w odpowiedzi na wymienione czynniki10.

Spożycie posiłku jest w stanie zmniejszyć MPB o 50%. Greenhaff i wsp. 10 udowodnili, że czynnikiem odpowiadającym za hamowanie MPB jest insulina, której już niewielkie stężenie (rzędu 30 mU/l) maksymalnie ogranicza rozpad białek mięśniowych. Mimo iż aminokwasy bezpośrednio nie hamują MPB, dodatek węglowodanów do 25 g izolatu białka serwatkowego nie obniżył bonusowo rozpadu białek mięśniowych11 z uwagi na wzrost stężenia insuliny po spożyciu białka. Prawdopodobnie po konsumpcji każdego posiłku insulina osiągnie optymalny pułap 30 mU/l, dlatego zmiany w bilansie białka zależą przede wszystkim od różnic w MPS.

Na zmiany w MPS wśród młodych aktywnych osób wpływ mają cztery główne czynniki: aktywność fizyczna (preferencyjnie trening oporowy), status energetyczny komórki, stężenie leucyny w komórce (inicjator MPS) oraz dostępność substratu – aminokwasów egzogennych12. Trening oporowy i spożycie pokarmu wykazuje synergistyczne działanie, zwiększając bilans białka w większym stopniu niż sam trening lub posiłek13.

 

Rekomendowana zawartość egzogennych aminokwasów, w tym leucyny w posiłku

Tipton i wsp.14 udowodnili, że dawka 40 g mieszanki aminokwasów (egzogennych + endogennych) zwiększa syntezę białek mięśniowych. W tym samym roku grupa naukowców (po raz kolejny z Tiptonem na czele) zanotowała, iż endogenne aminokwasy nie są wymagane do stymulowania MPS15. Dawka 15 g EAA przed i po treningu sprzyjała dodatniemu bilansowi białka nawet po 24 godzinach od spożycia16. Grupa robocza ISSN zaleca, aby w każdym z posiłków znajdowało się 10–12 g EAA5. Jednym z egzogennych aminokwasów, który wydaje się mieć kluczowe znaczenie w celu osiągnięcia szczytowych wartości MPS, jest leucyna, nasilająca syntezę białek mięśniowych bez dodatku innych aminokwasów egzogennych17. W jednym z badań sprawdzano odpowiedź MPS na pięć różnych protokołów suplementacyjnych:

Każdy z wymienionych zwiększał MPS w porównaniu do pomiarów na czczo. W największym stopniu uczyniło to 25 g serwatki i 6,25 g serwatki + 4,25 g leucyny. Wynika z tego, iż dodatek większych ilości leucyny do posiłku może rekompensować suboptymalną podaż EAA, maksymalizując syntezę białek mięśniowych. 6,25 g serwatki + 2,25 g leucyny nie nasilało MPS w takim stopniu jak 25 g serwatki, mimo bliźniaczej ilości leucyny (3 g), co oznacza, że ten aminokwas nie jest jedynym czynnikiem determinującym wzrost MPS. Przy opisie niniejszego eksperymentu warto zaznaczyć, że dodatek popularnego wśród sportowców suplementu BCAA do serwatki nie pobudzał MPS w większym stopniu niż 6,25 g serwatki + 2,25 g leucyny (mimo iż zawartość leucyny w protokole z udziałem BCAA była wyższa). W skład BCAA wchodzi leucyna, izoleucyna i walina, które w jelicie korzystają z tego samego transportera, a w związku z tym izoleucyna i walina mogą ograniczać wchłanianie leucyny do krwi i tym samym osłabiać odpowiedź MPS18. Co ciekawe, dwa lata wcześniej ten sam autor przeprowadził podobne badanie, w którym wykazał, że suplementacja 6,25 g serwatki + 2,25 g leucyny maksymalnie stymulowała syntezę białek mięśniowych19. Jedyną różnicą między pracami było to, że w pracy z roku 2012 ochotnicy otrzymywali jedynie odżywkę z leucyną, a w nowszej, opublikowanej w 2014 roku do szejka dodano porcję węglowodanów i tłuszczów, które mogą utrudniać wchłanianie aminokwasów i tym samym zmniejszać pik stężenia leucyny we krwi po spożytym posiłku.

 

Koncepcja „progu leucynowego”

Porównanie obu prac daje podstawy by sądzić, iż sama zawartość leucyny nie świadczy o maksymalnym nasileniu MPS, a kluczowym czynnikiem może być osiągnięcie jej odpowiedniego stężenia we krwi (a następnie w mięśniu), wynikające z kinetyki trawienia danego białka. Potwierdził to Pennings i wsp.20, oceniając wpływ białka serwatkowego, hydrolizowanej kazeiny i kazeiny na odpowiedź MPS. Z uwagi na wysoką zawartość leucyny i szybkie tempo trawienia białko serwatkowe najmocniej nasiliło syntezę białek mięśniowych (w krótkim czasie stężenie leucyny we krwi znacząco wzrosło). Hydrolizowana kazeina, mimo iż jest białkiem szybko trawionym, pobudziła MPS w mniejszym stopniu, prawdopodobnie z uwagi na niższą zawartość leucyny. Najsłabiej w badaniu wypadła niezhydrolizowana kazeina, która oprócz niskiej zawartości leucyny charakteryzuje się dłuższym czasem trawienia. Wewnątrzmięśniowe stężenie leucyny po spożyciu posiłku, które pozwoli maksymalnie nasilić syntezę białek mięśniowych, nazywane jest progiem leucynowym. Wartość progu leucynowego nie jest stała i zależy głównie od wieku i aktywności fizycznej. Wraz z wiekiem ilość przyjętej z posiłkiem leucyny wystarczającej do maksymalnego nasilenia MPS powinna być wyższa. Z drugiej strony wysiłek fizyczny uwrażliwia tkankę mięśniową na leucynę nawet do 24 godzin po treningu10. Według ISSN zawartość leucyny w każdym posiłku powinna wynosić 0,7–3 g5.

 

Rekomendowana częstotliwość posiłków

Sam posiłek stymuluje MPS przez 1–3 godziny od spożycia, po czym wraca do wartości wyjściowych. Potrawa konsumowana po treningu oporowym stymuluje MPS nawet do 5 godzin od spożycia18. W jednym z eksperymentów przeprowadzonych z udziałem młodych mężczyzn wykonujących intensywny trening oporowy przez minimum 2 lata oceniano wpływ spożycia tej samej dawki białka (80 g) w różnych konfiguracjach, po treningu oporowym. Pierwsza grupa spożywała cztery dwudziestogramowe porcje białka co trzy godziny (4 x 20 g), druga – dwie czterdziestogramowe porcje protein co sześć godzin (2 x 40 g), a ostatnia – osiem dziesięciogramowych porcji co półtorej godziny (8 x 10 g). Mimo iż porcja 80 g białka w perspektywie 12 h okresu regeneracji wydaje się nieoptymalna, wykazano różnice nasilenia syntezy białek mięśniowych między grupami. Rozwiązaniem, które najwydajniej zwiększało MPS, było spożywanie 4 x 20 g protein co trzy godziny. Dawka 10 g prawdopodobnie nie pozwalała przekroczyć progu leucynowego, a okres sześciu godzin między posiłkami w grupie przyjmującej 40 g okazał się zbyt długi21.

 

Hipotetyczna suplementacja mogąca zwiększać syntezę białek mięśniowych

Należy zauważyć, że większość badań dotyczących wpływu spożywanego białka na MPS przeprowadzono przy użyciu suplementów, a nie konwencjonalnych posiłków. Dodatek tłuszczów i węglowodanów do napoju białkowego zmniejszył pik stężenia leucyny we krwi i tym samym ograniczył odpowiedź MPS18, 19. Murphy i wsp.22 wykazali, że dodatek 5 g leucyny do trzech głównych posiłków wśród osób stosujących dietę o niskiej (0,8 g/kg mc) i wysokiej (1,2 g/kg mc) zawartości białka powodował wzrost MPS. Co ciekawe, nie zaobserwowano różnic w MPS między dietą o niskiej i wysokiej zawartości białka. Jorn Trommelen, doktorant na Maastricht University w Holandii zajmujący się metabolizmem tkanki mięśniowej, na podstawie powyższych prac wysnuł ciekawą hipotezę, jakoby suplementacja 5 g leucyny na 15–30 minut przed lub do posiłku maksymalizowała MPS. Spożycie białka w kontekście MPS ma dwie funkcje: pierwszą jest inicjacja procesu dzięki przekroczeniu progu leucynowego, a drugą – dostarczenie substratów w postaci EAA do budowy masy mięśniowej. Według Trommelen’a nawet wyższa podaż protein w konwencjonalnym posiłku nie jest w stanie zapewnić odpowiedniego piku leucyny z uwagi na wydłużone trawienie wynikające z dodatku węglowodanów i tłuszczów. Należy jednak pamiętać, że brakuje dowodów naukowych potwierdzających powyższą hipotezę i powinniśmy traktować ją jako ciekawostkę.

 

Podsumowanie

Maksymalizacja syntezy białek mięśniowych wśród zawodników uprawiających dyscypliny sylwetkowe jest jednym z kluczowych aspektów warunkujących wynik sportowy. Jak wynika z aktualnego stanu wiedzy, w celu maksymalizacji syntezy białek mięśniowych wśród osób wykonujących trening oporowy zaleca się spożywanie 1,4–2 g białka/kg masy ciała lub 1,6–2,4 g białka/kg masy ciała (podczas redukcji masy ciała). Proteiny należy rozmieścić równomiernie w każdym z posiłków, tak aby dostarczały minimum 10–12 g EAA i 0,7–3 g leucyny. Posiłki należy spożywać regularnie, co 3–4 godziny. Z uwagi na wyższą zawartość EAA odzwierzęce źródła białka są zazwyczaj bardziej anaboliczne niż roślinne źródła białka23. Optymalnym wyborem są białka szybko trawione, o wysokiej zawartości leucyny i EAA, jak: serwatka, chude mięso czy jaja. Niższą zawartość EAA w produktach roślinnych można zrekompensować ich ilością (spożywając ich więcej)24. Do posiłków skomponowanych wyłącznie z produktów roślinnych można włączyć suplementację leucyną. Leucyna jest wegańska, więc w praktyce może być skutecznym rozwiązaniem. Spożywając posiłek konwencjonalny, w celu przekroczenia progu leucynowego hipotetycznie można rozważyć suplementację 3–5 g leucyny na 15–30 minut przed posiłkiem.

PRZYPISY

  1. Institute of Medicine, Dietary reference intakes for energy, carbohydrate, fiber, fat, fatty acids, cholesterol, protein, and amino acids, DC: National Academies Press, Washington 2005.
  2. Tarnopolsky M.A., Atkinson S.A., MacDougall J.D., Chesley A., Phillips S., Schwarcz H.P., Evaluation of protein requirements for trained strength athletes, „J Appl Physiol." 73(5), 1992, 1986–1995.
  3. Phillips S.M., Van Loon LJ., Dietary protein for athletes: from requirements to optimum adaptation, „J Sports Sci.” 29, 2011, 29–38.
  4. Bandegan A., Courtney-Martin G., Rafii M., Pencharz P.B., Lemon P.W., Indicator Amino Acid-Derived Estimate of Dietary Protein Requirement for Male Bodybuilders on a Nontraining Day Is Several-Fold Greater than the Current Recommended Dietary Allowance, „J Nutr” 147, 2017, 850–857.
  5. Jäger R., Kerksick C.M., Campbell BI., International Society of Sports Nutrition Position Stand: protein and exercise, „J Int Soc Sports Nutr.” 20, 2017, 14–20.
  6. Macnaughton L.S., Wardle S.L., Witard O.C. et al., The response of muscle protein synthesis following whole-body resistance exercise is greater following 40 g than 20 g of ingested whey protein, „Physiol Rep.” 4(15), 2016, 12893.
  7. Weinheimer E.M., Sands L.P., Campbell W.W., A systematic review of the separate and combined effects of energy restriction and exercise on fat-free mass in middle-aged and older adults: implications for sarcopenic obesity, „Nutr Rev.” 68(7), 2010, 375–388.
  8. Hector A., Phillips S.M., Protein Recommendations for Weight Loss in Elite Athletes: A Focus on Body Composition and Performance, „Int J Sport Nutr Exerc Metab.” 28, 2017, 1–26.
  9. Welle S., Thornton C., Statt M., McHenry B., Postprandial myofibrillar and whole body protein synthesis in young and old human subjects, „Am J Physiol.” 267(4 Pt 1), 1994, 599–604.
  10. Greenhaff P.L., Karagounis L.G., Peirce N. et al., Disassociation between the effects of amino acids and insulin on signaling, ubiquitin ligases, and protein turnover in human muscle, „Am J Physiol Endocrinol Metab.” 295(3), 2008, 595–604.
  11. Staples A.W., Burd N.A., West D.W. et al., Carbohydrate does not augment exercise-induced protein accretion versus protein alone, „Med Sci Sports Exerc.” 43(7), 2011, 1154–1161.
  12. Pasiakos S.M., McClung H.L., McClung J.P. et al., Leucine-enriched essential amino acid supplementation during moderate steady state exercise enhances postexercise muscle protein synthesis, „Am J Clin Nutr.” 94(3), 2011, 809–818.
  13. Rennie M.J., Control of muscle protein synthesis as a result of contractile activity and amino acid availability: implications for protein requirements, „Int J Sport Nutr Exerc Metab.” 11(s1), 2011, 170–176.
  14. Tipton K.D., Ferrando A.A., Phillips S.M., Doyle D. Jr., Wolfe R.R., Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids, „Am J Phys.” 276(4 Pt 1), 1999, 628–634.
  15. Tipton K.D., Gurkin B.E., Matin S., Wolfe R.R., Nonessential amino acids are not necessary to stimulate net muscle protein synthesis in healthy volunteers, „J Nutr Biochem.” 10, 1999, 89–95.
  16. Tipton K.D., Borsheim E., Wolf S.E., Sanford A.P., Wolfe R.R., Acute response of net muscle protein balance reflects 24-h balance after exercise and amino acid ingestion, „Am J Physiol Endocrinol Metab.” 284, 2003, 76–89.
  17. Anthony J.C., Yoshizawa F., Anthony T.G. Vary T.C., Jefferson S., Kimball S.R., Leucine stimulates translation initiation in skeletal muscle of postabsorptive rats via a rapamycin-sensitive pathway, „ J Nutr.” 130(10), 2000, 2413–2419.
  18. Churchward-Venne T.A., Burd N.A., Mitchell C.J. et al., Supplementation of a suboptimal protein dose with leucine or essential amino acids: effects on myofibrillar protein synthesis at rest and following resistance exercise in men, „J Physiol.” 590(11), 2012, 2751–2765.
  19. Churchward-Venne T.A., Breen L., Di Donato D.M. et al., Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial, „Am J Clin Nutr.” 99(2), 2014, 276–286.
  20. Pennings B., Boirie Y., Senden J.M., Gijsen A.P., Kuipers H., van Loon LJ., Whey protein stimulates postprandial muscle protein accretion more effectively than do casein and casein hydrolysate in older men, „Am J Clin Nutr.” 93(5), 2011, 997–1005.
  21. Areta J.L., Burke L.M., Ross M.L. et al., Timing and distribution of protein ingestion during prolonged recovery from resistance exercise alters myofibrillar protein synthesis, „J Physiol.” 591, 2013, 2319–2331.
  22. Murphy C.H., Saddler N.I., Devries M.C., McGlory C., Baker S.K., Phillips S.M., Leucine supplementation enhances integrative myofibrillar protein synthesis in free-living older men consuming lower- and higher-protein diets: a parallel-group crossover study, „Am J Clin Nutr.” 104(6), 2016, 1594–1606.
  23. van Vliet S., Burd N.A., van Loon L.J., The Skeletal Muscle Anabolic Response to Plant- versus Animal-Based Protein Consumption, „J Nutr.” 145(9), 2015, 1981–1991.
  24. Gorissen S.H., Horstman A.M., Franssen R. et al., Ingestion of Wheat Protein Increases In Vivo Muscle Protein Synthesis Rates in Healthy Older Men in a Randomized Trial, „J Nutr.” 146(9), 2016, 1651–1659.

O autorze

Arkadiusz Matras

CZYTAM ARTYKUŁY

Dietetyk sportowy, współzałożyciel Dietetyki #NieNaŻarty. Naukę łączy z praktyką, pisząc z jednej strony naukowe artykuły, z drugiej współpracując z ambitnymi amatorami oraz sportowcami na szczeblu międzynarodowym

Czytaj więcej

AKTUALNOŚCI

Rola witaminy D w PMSi

Article image

Ze względu na wielofunkcyjność witaminy D pokłada się wiele nadziei w jej korzystnym działaniu w łagodzeniu objawów chorobowych. Coraz więcej doniesień mówi o jej prozdrowotnych właściwościach w wielu obszarach medycyny.

czytaj dalej